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단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차구조등 네단계로 표시할 수 있다. 단백질 구조의 네 단계 구조는 전화 수화기 코드 모양으로 설명할 수 있다. 1차구조는 코드가 펼쳐져 있는 모양이고, 2차구조는 코일 형태로 꼬여 있는 코드 모양이며, 3차 구조는 코일 형태의 코드가 루프를 이루거나 여러 겹으로 감겨 있는 모양이고 4차 구조는 두 개의 3차 구조를 가진 코드가 서로 싸고 있는 모양이다. 지금부터 단백질과 전화코드 사이의 유사성을 단백질 구조와 연결시켜 보자. 단백질의 1차 구조는 사슬 내부의 펩티드 결합에 의해 결정되는데 단백질의 아미노산 서열을 의미한다. 단백질의 2차 구조는 같은 분자 안에 있는 어떤 아미노산 아미노기의 수소원자와 다른 아미노산 카르복실기의 산소원자 사이에 수소결합에 의해 만들어지는 단백질 구조의 형태다. 이러한 수소결합은 단백질의 3차 구조를 결정하는 데 중요한 알파-helix 및 베타-sheet 구조 같은 다양한 형태를 이루게 한다. 

3차구조는 단백질 내의 아미노산이 가지고 있는 서로다른 R기 사이의 상호작용에 의해 만들어진다. 각 R기는 서로 다른 화학적 성질을 가지고 있음을 기억하자. 아미노산 종류에 따라서 일어날 수 있는 R기의 상호작용의 종류는 수소결합, 이온결합, 반데르발스힘, 공유결합 이 네가지가 있다. 수소결합은 극성 R기 사이에 만들어질 수 있다. 이온결합은 이온화되거나 전하를 띤 R기 사이에 만들어질 수 있다. 반데르발스 힘은 한 원자의 전자와 다른 원자의 양성자 간에 일어나는 전기적 인력이다. 공유결합은 두 개의 시스틴 분자의 R기에서 일어난다. 시스틴 R기는 -SH이며 시스틴 사이의 공유결합을 이황화결합이라 부른다. 

4차구조는 두 개 이상의 폴리펩티드로 이루어진 단백질에만 존재한다. 대표적인 예가 헤모글로빈인데 적혈구에서 산소를 운반하는 역할을 한다. 헤모글로빈은 4개의 폴리펩티드로 구성된 단백질이다. 다른 단백질과 같이 헤모글로빈도 정확한 모양을 가져야 정상적인 기능을 한다. 

단백질의 입체적 구조는 선형 또는 구형으로 분류할 수 있다. 선형 단백질은 일반적으로 실과 같이 뻗어 있으며 구조적인 기능이나 수축의 기능을 가지고 있다. 선형 단백질의 예로는 힘줄이나 머리카락에 있는 콜라겐이나 근육세포에 있는 트로포미오신을 들 수 있다. 구형 단백질은 꼬이고, 접히고, 비정형적이며 크기가 크다. 구형 단백질의 여러 기능중에는 세포간의 신호전달 과정에서 화학신호전달물질의 기능, 화학신호전달 물질의 수용체 기능, 혈액에서 또는 세포막에서 물질의 이동이 일어나게 하는 운반체 단백질기능, 또는 우리 몸에서 화학반응을 매개하는 효소의 기능이 있다. 

구형단백질의 예로는 산소와 결합하는 미오글로빈, 화학신호전달물질인 성장호르면, 세포막 운반체인 Na+K+펌프 등을 들 수 있다. 몇 가지 단백질은 선형 및 구형의 구조를 함께 가지고 있다. 한 예로 근육에 있는 미오신은 구형의 머리 부위와 선형의 꼬리 부위를 가지고 있다.  

어떤 단백질은 다른 종류의 유기물분자가 결합하고 있다. 예를 들면 당단백질은 탄수화물과 결합하고 있으며 지단백질은 지방분자와 결합하고 있다. 당단백질과 지단백질은 세포막의 중요한 성분이다. 당단백질은 또한 면역계에서 자기세포를 구분하는 것과 같은 세포의 인식에도 관여한다. 지단백질은 혈액에도 있으며 지방의 이동에 중요한 역할을 한다.